Каким образом молекулы аминокислот собираются в полимерную молекулу белка?

Коротко: аминокислоты соединяются друг с другом на рибосоме по матрице мРНК с образованием пептидных связей. Энергия берётся из ATP (для «зарядки» тРНК) и GTP (для сборки и перемещений на рибосоме). Рост цепи идёт от N-конца к C-концу. Ниже — по шагам.

1. Транскрипция (подготовка матрицы)
   ДНК-ген переписывается в молекулу мРНК. Именно последовательность кодонов мРНК задаёт порядок аминокислот.

2. Активация аминокислот и «зарядка» тРНК
   Каждая аминокислота «узнаётся» своим ферментом — аминоацил-тРНК-синтетазой.
   • Сначала аминокислота активируется за счёт ATP (образуется аминокислота-AMP).
   • Затем она ковалентно присоединяется к 3'-концу соответствующей тРНК → получается аминоацил-тРНК (тРНК с «подвешенной» аминокислотой). Это этап, где тратится ATP и обеспечивается точность «кодон ↔ аминокислота».

3. Инициация трансляции
   Малая субъединица рибосомы садится на 5'-конец мРНК и находит старт-кодон AUG. Первая тРНК с метионином садится в P-центр; приходят вспомогательные факторы и большая субъединица — рибосома собрана. На эти сборочные шаги уходит GTP.

4. Элонгация — собственно сборка полимера
   Цикл повторяется для каждого следующего кодона:
   • В A-центр рибосомы при участии факторов элонгации (и гидролиза GTP) приходит следующая аминоацил-тРНК с антикодоном, комплементарным текущему кодону мРНК.
   • Пептидилтрансферазный центр большой субъединицы катализирует образование пептидной связи: α-аминогруппа аминокислоты в A-центре атакует карбоксильный конец растущей цепи, которая временно удерживается на тРНК в P-центре. Это реакция конденсации (отщепляется вода), и цепь «переезжает» на тРНК в A-центре. Катализатором здесь фактически является рРНК — рибосома действует как рибозим.
   • Транслокация: рибосома смещается на один кодон по мРНК (снова тратится GTP), тРНК с удлинённым пептидом перемещается из A в P, пустая тРНК уходит из E-центра. Цикл повторяется.

Важно про химическую связь и направленность
• Связь — пептидная (амидная): –CO–NH– между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой следующей.
• Рост идёт от N-конца (свободная –NH₂ в начале) к C-концу (свободная –COO⁻ в конце).
• Источник энергии самой пептидной связи — «высокоэнергетическая» связь аминоацил-тРНК, созданная на этапе «зарядки» за счёт ATP.

5. Терминация
   Когда в A-центре оказывается стоп-кодон (UAA, UAG или UGA), приходит белковый фактор терминации, вода гидролизует связь пептида с тРНК, готовый полипептид освобождается, рибосома диссоциирует.

6. Свёртывание и «доводка»
   Новая полипептидная цепь сворачивается в вторичную/третичную структуру (часто с помощью шаперонов), может собираться в мультимерные комплексы и подвергаться посттрансляционным модификациям (формирование дисульфидных мостиков, фосфорилирование, гликозилирование и т.д.).

Итог: аминокислоты превращаются в полимерную молекулу белка в процессе трансляции на рибосоме по матрице мРНК. Точность обеспечивают аминоацил-тРНК-синтетазы и спаривание кодон-антикодон, химически связь — это пептидная конденсация в пептидилтрансферазном центре, энергетически — ATP на «зарядку» и GTP на работу рибосомы.